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कार्यद्रव्य पैरा-नाइट्रोफिनाइलफ़ास्फ़ेट का उपयोग करके एंजाइम एल्कलाइन फ़ास्फ़टेज को इसके उत्प्रेरकी सक्रियता के लिए परखा गया। प्राप्त किया गया KM 10 mM तथा Vmax 100 μmol/min था। एक कार्यद्रव्य सांद्रता 10 mM पर, निम्नांकित में से कौन सा एक विकल्प अभिक्रिया के प्रारंभिक गति को दर्शाता है?

This question was previously asked in
CSIR-UGC (NET) Life Science: Held on (17 Feb 2022 Shift 1)
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  1. 50 μmol/min
  2. 100 μmol/min
  3. 500 μmol/min
  4. 20 μmol/min

Answer (Detailed Solution Below)

Option 1 : 50 μmol/min
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Detailed Solution

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अवधारणा:

माइकेलिस मेन्टेन समीकरण

\(V_0 =\frac {V_{max}[S]} {K_m + [S]}\)

  • V0 = एक एंजाइमेटिक अभिक्रिया का मापा गया प्रारंभिक गति,
  • Vअधिकतम = प्रतिक्रिया का अधिकतम गति
  • Km = माइकेलिस-मेन्टेन स्थिरांक

F1 Savita Teaching 31-5-23 D1

स्पष्टीकरण:

दिया गया -

  • Km = 10 mM
  • Vअधिकतम = 100 μmol/min
  • S = 10 mM

माइकेलिस मेन्टेन समीकरण लगाने पर:

  • \(V_0=\frac {100\times (10\times 10^3)}{(10\times 10^3)+(10\times 10^3)}\)
  • V0 = 50 μmol/min

इसलिए, सही उत्तर विकल्प A (50 μmol/min) है।

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Last updated on Jun 23, 2025

-> The last date for CSIR NET Application Form 2025 submission has been extended to 26th June 2025.

-> The CSIR UGC NET is conducted in five subjects -Chemical Sciences, Earth Sciences, Life Sciences, Mathematical Sciences, and Physical Sciences. 

-> Postgraduates in the relevant streams can apply for this exam.

-> Candidates must download and practice questions from the CSIR NET Previous year papers. Attempting the CSIR NET mock tests are also very helpful in preparation.

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Q1.निम्न दर्शाया गया एन्जाइम उत्प्रेरित अभिक्रिया माइक्लिस मेन्टन (Michaelis - Menten) बलगतिकी का अनुकरण करता है। \(\rm \mathrm{E}+\mathrm{S} \underset{k_{-1}}{\stackrel{k_1}{\rightleftharpoons}} \mathrm{ES} \stackrel{k_2}{\longrightarrow} \mathrm{E}+\mathrm{P}\) k1 = 1 × 108 M-1 s-1, k-1 = 4 × 104 s-1, k2 = 8 × 102 s-1 उपरोक्त दिए गये सूचना के आधार पर, Km तथा Ks की गणना करें।
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Q4.Following statements are made about uncompetitive inhibition of an enzyme: A. Uncompetitive inhibitor binds to both free enzyme as well as an enzyme‐substrate complex. B. Addition of uncompetitive inhibitor lowers the Vmax of the reaction. C. Apparent KM of the enzyme is lowered. D. Apparent KM of the enzyme remains unchanged. Which one of the following option represents the correct combination of the statements? 

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